Growing zucchini

. Extra? and caracteriza? parcial de peroxidase de folhas de Copaifera langsdorffii Desf. Extraction and partial characterization of peroxidase from Copaifera langsdorffii Desf. Departamento de Ci?ia de Alimentos, Faculdade de Engenharia de Alimentos, Universidade Estadual de Campinas –. UNICAMP, Campinas - SP, Brasil Departamento de Ci?ias Biol?cas, Universidade Federal de Alfenas, Rua Gabriel Monteiro from Silva, 714, Center, CEP 37130-000, Alfenas - MG, Brasil, email:. Em recentes publica?s t?sido descritos v?os processos adorns obten? de peroxidases. To atividade from peroxidase foi medida using system guaiacol: per?do de hidrog?o. To peroxidase isolada apresentou 81.6% from atividade from horseradish peroxidase and?e f?l obten, to leave de folhas de uma?ore abundante em todo or pa? To peroxidase seeds-purificada (COP) foi obtida it peels falls? I give extrato bruto com acetona 65% (v. To 7,0 COP apresentou atividade?ma na faixa de pH 5,0 to and temperature de 5 to 45 C, com atividade m?ma em pH 6,0 and 35..C. To enzyme mostrou-if est?l em temperaturas inferiores to 50 C and pH entre 4,5 and 9,0, por at?4 horas. To peroxidase foi inativada ap?4 horas to 80 C and ap?3 minutos to 96 C. Palavras-chave: copa. extrato enzyme vegetal. In the literature, several processes have been described to obtain peroxidases. Peroxidase activity was measured using the guaiacol: hydrogen peroxide tree system,6% of horseradish peroxidase activity and was easy to obtain from leaves of an abundant distributed all over the country. Semi-purified peroxidase (COP) was precipitated with acetone 65% (v.) of the raw extract, obtaining the acetone powder. The COP optimum reaction pH values to were between 5,0 and the temperatures between 5 and 45 C, with to maximum activity at pH 6. The enzyme was stable in temperatures below 50 C and pH from 4. The peroxidase was inactivated after 4 hours at 80 C and after 3 minutes at 96 C. This enzyme can possibly be used as to diagnostic reagent, biosensor and for other analytical methods in several fields of Sciences. Keywords: copaiba. enzyme. vegetal extract. oxidorredutase) catalisam to redu? I give per?do de hidrog?o ou outro per?do org?co, enquanto um doador de el?ons?xidado. S?abundantes em v?os organismos incluindo as plantas superiores, com m?iplas isoformas sintetizadas and reguladas por est?los diversos. Nas?imas d?das in?ros trabalhos t?estudado as peroxidases de plantas adorns to determine as fun?s bioqu?cas das isoperoxidases. Extrato Existe to possibilidade de que to medida from atividade de peroxidase em de plantas n?reflita its real atividade in alive. Tem sido identificada to import?ia fisiol?ca from peroxidase not controle I give crescimento, lignifies? , defesa contra pat?nos and esta enzyme pode ainda to cause mudan? indesej?is not aroma, gosto, cor, textura and tamb?a lose de nutrientes em alimentos. To peroxidase tem sido utilizada em biotechnology and v?as outras?as from ci?ia, it adorns estabelecimento de diagn?icos cl?cos and avalia? de processos patol?cos. Devido?mpla utiliza? das peroxidases h?m increasing interest por novas fontes arouses enzyme. Or Brasil possui ampla variedade de vegetais que podem if constituir em source inesgot?l de enzimas. To peroxidase foi extra? de folhas de Copaifera langsdorffii Desf., que foram colhidas de?ores from UNICAMP (Universidade Estadual de Campinas), peels manh?at? horas), lavadas and em seguida utilizadas it adorns extra? enzim?ca.2 Obten? I give extrato enzim?co bruto Or extrato enzim?co bruto foi obtido de acordo com descrito procedure por JACKSON and RICARDO. langsdorffii foram pesadas na propor? de 1 g de folha mililiter de tamp?fosfato de s?o 50 adorns 4 milimeter pH 6,0 gelado (5 C). To amostra foi colocada em liquidificador it adorns homogeneiza? por 5.minutos, em baixa rota. Em seguida foi filtrada em gaze com di?tro reduzido atrav?de 6 dobras, sendo or filtrado recolhido em banho de ices and centrifugado to 11. To COP foi obtida to leave I give extrato enzim?co bruto. To extra enzyme foi? por it falls? com acetona 65% (v.) gelada, de acordo com to descrita methodology por MARIN and CANO. Foi testada tamb?a falls? from peroxidase com ethanol 65% (v.) de it saturates, segundo descrita methodology por MOULDING et.al. To atividade from peroxidase foi determinada segundo KHAN and ROBINSON. Utilizou-if guilty Como meio de: 1,5 mililiter de guaiacol 1% (v.), 0.1 mililiter I give extrato enzim?co ou from 50 enzyme parcialmente purificada and 1,2.mL de tamp?fosfato de s?o milimeter pH.6,0. To culprit? foi acompanhada during, 5 minutos, to 30 C em espectrofot?tro BECKMAN UV/VIS, s?e DU-70. To atividade de peroxidase foi expressa em unidade (atividade capaz de altering 0.001 de absorb?ia to 470 nm) por tiny (U.) and foi calculada use-if dados relativos?or? to delineate from curve entre 0.1 and 0,7 unidades de absorb?ia, com leituras em tripled. It determines? das condi?s?mas de pH and temperature. As temperaturas utilizadas foram 5, 15, 25, 35, 45 and 65 C, num total de 36.ensaios. Foram realizados tamb?testes atrav?de planejamento experimental, com 11 ensaios, use-if valores de pH and temperature propostos pelos n?is das vari?is indicadas not modelo. Utilizou-if tamb?o planejamento experimental, com 44 ensaios, com valores de pH and temperature propostos pelos n?is das vari?is indicadas not modelo. Foi ainda observado or behavior from COP to 80 C and em ebuli? (96 C). To an?se estat?ica dos resultados foi realizada atrav?de software STATISTICS, utilizando-if Experimental Design. Os resultados from purifies? parcial from peroxidase de folhas de C. langsdorffii (COP) demonstraram que or sulfato de am?o foi or falling agent eficiente maize, seguido from acetona and ethanol (. To acetona foi escolhida acting Como falling, por ser eficiente maize que or semelhante ethanol and apresentar efici?ia to I give sulfato de am?o. To acetona apresenta vantagem sobre or sulfato de am?o, pois or precipitado n?necessita de di?se and it concentrates? por liofiliza. ?mportante Isto pois reduz or time and custo dos experimentos and ainda or risco from diminui? from atividade from peroxidase. To COP, peroxidase seeds-purificada por fall? com acetona, mostrou atividade de 81.6% from horseradish peroxidase, nas mesmas condi?s experimentais.2 Influ?ia I give pH and temperature sobre to atividade from COP To 7,0 COP mostrou atividade?ma em pH de 4,0 to and temperature de 5 to 45 C, com atividade m?ma em pH 6,0.e 35 C. To enzyme ainda mostrou atividade em pH 4,0 to 45..C.e diminui? from atividade em temperature acima de 50 C (. encontraram atividade?ma em pH 6,4 it adorns peroxidase de soja and segundo LIN et.al. or pH?mo from peroxidase de folhas de cairica Ipomoea foi 6,0 and to temperature 50 C. Or planejamento experimental tem objetivo Como reduzir or n?ro de experimentos to serem realizados, sem preju? from confiabilidade dos resultados. Neste Assim trabalho compararam-if os resultados obtidos por meio de witness univariado (), adorns valid? I give use I give planejamento experimental adorns to COP, que tem its primeira descri? neste trabalho. Os resultados foram similares, indicating que or planejamento experimental?plic?l ao estudo from COP.3 Influ?ia I give pH, temperature and time de incubates? sobre to estabilidade from COP Os resultados obtidos por witness univari?l est?descritos na. To COP mostrou-if est?l em pH de 4,5 to 9,0, temperaturas at?0 C por um per?o de 24 horas. To COP foi inativada ap?4 horas to 80 C and ap?3 minutos to 96 C. Os dados obtidos por planejamento experimental () tamb?mostraram inativa? from COP to 80 and 92,3 C and estabilidade from 8,5 enzyme em pH de to and temperature at?0 C. 4,5 Estes resultados foram semelhantes aos obtidos por witness univariado. Observando-if os resultados?oss?l to verify que to semelhante COP apresenta estabilidade to outras peroxidases Como to de folhas de cairica Ipomoea, HRP. To 7,0 COP apresentou atividade?ma na faixa de pH 5,0 to and temperature de 5 to 45 C, com atividade m?ma em pH 6,0 and 35 C. To enzyme mostrou-if est?l em temperaturas inferiores to 50 C and pH entre 4,5 and 9,0, por at?4 horas. To peroxidase foi inativada ap?4 horas to 80 C and ap?3 minutos to 96..C. Os resultados obtidos indicam que to folha de Copaifera langsdorffii pode ser uma nova source de peroxidase (COP) com atividade compar?l?orseradish peroxidase. Esta enzyme demonstra possibilidade de ser usada Como reagent adorns diagn?icos, constru? de biossensores and outros m?dos em v?os campos from ci?ia. Os autores s?gratos to CAPES peels bolsa de estudos de H. Maciel and hair suporte oferecido peels UNICAMP. Applications of molecular genetics for biosynthesis of novel lignins. 4-Coumarate: Coenzyme To ligase and isoperoxidase expression in Zinnia mesophyll cells induced to differentiate into tracheary elements. Peroxidase and polyphenoloxidase, the importance for food technology. Boletim from Sociedade Brasileira de Ci?ia and Tecnologia de Alimentos, v. Immunocytochemical localization and pruned Time course of appearance of an anionic peroxidase associated with suberization in wound-healing tuber tissue. L-ascorbic acid determination in pharmaceutical formulations using to biosensor based on carbon raw pastes modified with extract of Zucchini (Cuc?ita pepo). Impairment of enzymic and nonenzymic antioxidants in skin by UVB irradiation. Integrated relationships of biochemical and physiological peroxidase activities. (eds): Molecular and physiological aspects of plant peroxidases. To survey of their biochemical and physiological roles in higher plants. Guaiacol and ascorbate peroxidase compartmentation and gradient along the growing mung bean hypocotyl. Lipid peroxidation: its mechanism, measurement, and significance. IARC Monographs on the evaluation of the carcinogenic risk of chemicals to humans. Allyl compounds, aldehydes, epoxides and peroxides, IARC, Lyon, France 36, 1985. Cytochrome C aided resolution of Lupinus albus isoperoxidases in to cathodal polyacrylamide gel electrophoresis system. Oxidative process in meat and meat products: Quality implications. Hydrogen donor specificity of mango isoperoxidases. Antioxidants and lipid peroxidation status in the blood of patients with psoriasis. To cationic peroxidase from leaves of pseudoreticulata Vitis. Isolation, purification and loads properties. Patterns of Peroxidase in Ripening Mango (Mangifera indicates, L. Purification and heat stability of Cox' s apple pulp peroxidase isoenzymes. International Journal of Food Science and Technology, v. Purification of ascorbate peroxidase in spinach chloroplasts: its inactivation in ascorbate-depleted medium and reactivation by monodehydroascorbate radical. Fungal peroxidase: its structure, function, and application. Enzyme activities during post-harvest storage of kolanut (Strains clear. Zeitschrift f?Lebensmittel-Untersuchung und-Forrschung, v. Decolorization installments of dyes using lignin peroxidase of Phanerochaete chrysosporium. Free radical reduction in the human epidermis. Free Radical Biology and Medicines, v. Basic peroxidase in isolated vacuoles of Nicotiana tabacum L. Spatial distribution of growth rates and of epidermal cell lenghs in the elongation zones during leaf development in perennial Lolium L. Hydrogen peroxide-sensitive enzyme sensor based on pthalocyanine thin film. Easy Non-dialysis method of rapid and sample preparation for the desalting and purification of enzymes and other proteins from plant extracts. Autoxidation in Foods and Biological systems. Plant cell extension: regulation of cell wall mechanical properties. Polyphenol oxidase and peroxidase in fruits and vegetables. CRC Critical Reviews in Food Science and Nutrition, v. pruned paraffin/graphite Biosensor based on modified with sweet tissue for the determination of hydroquinone in cosmetic cream in organic phase. Zucchini raw extract-palladium-modified carbon pastes electrode for the determination of hydroquinone in photographic developers. Characterization of soybean peroxidase for the treatment of aqueous phenols. To quem to correspond?ia it must ser enviada.